ENG: Scientists at Scripps Research have revealed the three-dimensional structure of Flycatcher1, an aptly named protein channel that may enable Venus fly trap plants to snap shut in response to prey. The structure of Flycatcher1, published February 14 in Nature Communications, helps shed light on longstanding questions about the remarkably sensitive touch response of Venus fly traps. The structure also gives the researchers a better understanding of how similar proteins in organisms including plants and bacteria, as well as proteins in the human body with similar functions (called mechanosensitive ion channels), might operate.
Mechanosensitive ion channels are like tunnels that span the membranes of cells. When jostled by movement, the channels open, letting charged molecules rush across. In response, cells then alter their behavior—a neuron might signal its neighbor, for instance. The ability for cells to sense pressure and movement is important for people’s senses of touch and hearing, but also for many internal body processes—from the ability of the bladder to sense that it’s full to the ability of lungs to sense how much air is being breathed. Previously, scientists had homed in on three ion channels in Venus fly traps thought to be related to the ability of the carnivorous plant to snap its leaves shut when its sensitive trigger hairs get touched. One, Flycatcher1, caught researchers’ attention because its genetic sequence looked similar to a family of mechanosensitive channels, MscS, found in bacteria.
In the new study, the researchers used cryo-electron microscopy—a cutting-edge technique that reveals the locations of atoms within a frozen protein sample—to analyze the precise arrangement of molecules that form the Flycatcher1 protein channel in Venus fly trap plants. They found that Flycatcher1 is, in many ways, similar to bacterial MscS proteins—seven groups of identical helices surrounding a central channel. But, unlike other MscS channels, Flycatcher1 has an unusual linker region extending outward from each group of helices. Like a switch, each linker can be flipped up or down. When the team determined the structure of Flycatcher1, they found six linkers in the down position, and just one flipped up. To help elucidate the function of these switches, the researchers altered the linker to disrupt the up position. Flycatcher1, they found, no longer functioned as usual in response to pressure; the channel remained open for a longer duration when it would normally close upon removal of pressure.
RO: Oamenii de știință de la Scripps Research au dezvăluit structura tridimensională a Flycatcher1, un canal proteic care ar putea permite plantelor capcană pentru muștele Venus să se închidă brusc ca răspuns la pradă. Structura lui Flycatcher1, publicată la 14 februarie în Nature Communications, ajută la clarificarea unor întrebări de lungă durată cu privire la răspunsul tactil remarcabil de sensibil al capcanelor. De asemenea, structura le oferă cercetătorilor o mai bună înțelegere a modului în care ar putea funcționa proteine similare din organisme, inclusiv plante și bacterii, precum și proteine din corpul uman cu funcții similare (numite canale ionice mecanosensibile).
Canalele ionice mecanosensibile sunt ca niște tuneluri care traversează membranele celulelor. Atunci când sunt bruscate de mișcare, canalele se deschid, permițând moleculelor încărcate să se grăbească să le traverseze. Ca răspuns, celulele își modifică apoi comportamentul – de exemplu, un neuron poate da un semnal vecinului său. Capacitatea celulelor de a simți presiunea și mișcarea este importantă pentru simțul tactil și auditiv al oamenilor, dar și pentru multe procese interne ale corpului – de la capacitatea vezicii urinare de a simți că este plină până la capacitatea plămânilor de a simți cât de mult aer este respirat. Anterior, oamenii de știință au descoperit trei canale ionice în capcanele pentru muștele lui Venus, despre care se credea că sunt legate de capacitatea plantei carnivore de a-și închide frunzele atunci când îi sunt atinse firele de păr sensibile de declanșare. Unul dintre acestea, Flycatcher1, a atras atenția cercetătorilor deoarece secvența sa genetică părea similară cu o familie de canale mecanosensibile, MscS, care se găsesc în bacterii.
În noul studiu, cercetătorii au folosit criomicroscopia electronică – o tehnică de ultimă generație care dezvăluie locația atomilor într-o mostră de proteină înghețată – pentru a analiza aranjamentul precis al moleculelor care formează canalul proteic Flycatcher1 în plantele capcană. Ei au descoperit că Flycatcher1 este, în multe privințe, similară proteinelor MscS bacteriene – șapte grupuri de elice identice care înconjoară un canal central. Dar, spre deosebire de alte canale MscS, Flycatcher1 are o regiune de legătură neobișnuită care se extinde spre exteriorul fiecărui grup de elice. Asemenea unui comutator, fiecare element de legătură (linker) poate fi înclinat în sus sau în jos. Atunci când echipa a determinat structura Flycatcher1, a găsit șase linkeri în poziția jos și doar unul în sus. Pentru a ajuta la elucidarea funcției acestor întrerupătoare, cercetătorii au modificat linkerul pentru a întrerupe poziția de sus. Aceștia au descoperit că Flycatcher1 nu mai funcționa ca de obicei ca răspuns la presiune; canalul a rămas deschis pentru o durată mai lungă atunci când, în mod normal, s-ar fi închis la eliminarea presiunii.
Source (Scripps Research, “Scientists reveal how Venus fly traps snaps shut”, 17.02.2021)
Paper: Jojoa-Cruz, S., Saotome, K., Tsui, C.C.A., Lee, W.H., Sansom, M.S., Murthy, S.E., Patapoutian, A. and Ward, A.B., 2022. Structural insights into the Venus flytrap mechanosensitive ion channel Flycatcher1. Nature Communications, 13(1), pp.1-11.
